Lizosomy-końcowy szlak enzymatyczny stanowi±cy populacje obłonion±(zawieraj± hydroksydazy których obecno¶ć wymusza obłonienie lizosomu).Zachodzi w nich degradacja białek glikoproteidów, sulfoglikolipidów, estrów. Do lizosomów sub. trafiaj± na drodze endocytozy klatrynozależnej.
*hydralazy - białka rozpuszczalne
Klatryna - białko odkryte i wyizolowane po raz pierwszy e w (przez Barbarę Pears1975), jako główny składnik struktury opłaszczającej tak zwane jamki klatrynowe (ang. clathrin pits), czyli wpuklenia błony komórkowej komórek eukariotycznych, będących miejscami endocytozy klatryno-zależnej. Klatryna jest także składnikiem płaszcza pęcherzyków transportujących powstałych w tym procesie endocytozy. Cząsteczki klatryny są rekrutowane do fragmentu błony, który ma zostać przekształcony i odpączkowany jako pęcherzyk, przy udziale kompleksów białek adaptorowych. Zależnie od typu komórki, kompartemntu i konkretnego procesu, klatryna może być rekrutowana przy udziale szerokiej gamy białek adaptorowych. Białka te zarówno rekrutują, ściągają, klatrynę w docelowe miejsce, jak też propagują jej polimeryzację w charakterystyczne wielościenne struktury na bazie triskelionu, które niczym klatka otaczają pęcherzyk.
Pęcherzyki po dotarciu na miejsce docelowe są bardzo szybko odpłaszczane z klatryny, która może być następnie użyta w innym miejscu, a sam pęcherzyk może podlec fuzji z błoną docelową.
Enzymy lizosomowe(i substraty rozkladane):
-kwasowa fosforaza - estry fosforanowe
-asylosulfataza B - estry siarczanowe
-A - galaktaza - glikolipidy
-B - -II- - glikocostam :P
-Latepsyna L - białka
-B glukoranidaza - mukopolisacharydy
-heksaminidaza - glikozaminoglukan
*Peptydaza lizosomowa jest dosc malo selektywna
Białka ulegaj± degradacji ponieważ:
-ulegaj± odnowie
-s± żle pofałdowane
-sa rozkładane w celu uzyskania aminokwasów potrzebnych do budowy nowych białek
-regulowana jest w ten sposób aktywo¶ć biologiczna
*Lizosomy posiadaj± pompę ATP -> wybieraj± H+ z cytozolu do wnętrza lizosomu w celu utrzymania pH
*Mannoza-enzym markerowy białek ulegaj±cych degradacji w lizosomach
*Lizosomy powstaj± w aparacie Golgiego - (W biegunie CIS jako pre lizosomy->po odł±czeniu mannozy->lizosomy)
Mitochondrium-Organella 2 błonowa występuj±ca w cytoplazmie eukariotów tlenowych, odpowiedzialna za utlenianie i redukcje. Niezbędna do powstania energii w postaci wi±zań ATP.
Matriks (nie mylić z MATRIXEM >>>> 
)
Zagęszczona mieszanina enzymów (bior±cych udział w utlenianiu kw.tł, pirogronianu, cuklu kw. cytrynowego)
Mitochondrialne rybosomy s± zwane: 70S
RNA mitochondrialne nie ma exonów co oznacza, że każda sekwencja koduje WAŻNE aminokwasy.
Błona zew.moitochondrium - obecne duże kanały przepuszczaj±ce cz±steczki o masie 50kDa. Występuj± tez białka-enzymy powoduj±ce synteze lipidów mit.
Błona wew.mitochondriam - pofaudowana w grzebienie, zawiera białka pełni±ce funkcje:
-transport metabolitów z i do matriksa
-synteza ATP(oparta na gradiancie protonowym)
-reakcja utleniania przez łańcuch transportowy elektronów
Wew. błona mitochondrium jest niezwykle szczelna.
*dzieki: Translakazom i permentazom możliwy jest transport wbrew gradiantowi stężeń.
*Białka przed wkroczeniem do mitochondrium s± ,,rozplatane,,.
Bioprocesy mitochondrialne:
W matriksie - cykl krebsa, cykl mocznikowy(czę¶ć), cykl kwasu cytrynowego, dekarboksylacja kw.pirogronowego
Na błonie zewnętrznej - Łańcuch oddechowy, synteza ATP
Ilo¶ć mitochondriów zależy od aktywno¶ci komórki i fazy w cyklu
Medycyna mitochondrialna - zajmuje się schorzeniami wywołanymi przez defekt w mitochondrialnym DNA.
choroby powodowane przez mit.:
-zespół atrofii nieuregulowanej
-padaczka mikonalna z kosmatymi czerwonymi włuknami
-mutacje mtDNA - towarzyszy cukrzycy
-zespół kearnsa - KSS
-encofolopatia mitochondrialna z kwasic± mleczanow±
Peroksysomy-pierwotne utleniacze-otoczone poj. błon± - występuj± nielicznie w komórkach eukariota(zwane tu mikrociała),ich wnętrze wypełnia jednorodna macież
Rola:
-utleniacze puryn, aminokwasów, kw.tł., hydroksykwasów
-rozkład H2O2
-utl. kw.tł. do 8 węglowych
*katalaza a nie peroksydaza jest ich enzymem markerowym
Podstawowe enzymy: oksydoreduktazyflowinowe(ktorego ubocznym prod. jest H2O2 rozkładane przez peroksydazy)
Wnętrze peroksysomu wyoełnia elektronowa gęsta macież której rdzeń zwany jest nukleoidem(krystaliczna postać oksydazy moczanowej ->katalizuje rozkład do alantoniny).
*perosydazy w wyniku reakcji w nich zachodz±cych nie wydzielaj± ATP tylko ciepło
Enzymy peroksysomów(i ich sub.):
-oksydaza moczanowa - katabolizm puryn
-oksydaza D-aminokw. - utl. aminokwasów
-oksydaza acylo COA - utl. kw.tł.
-acylotransferaza karnityny - transport kw.tł.
-reduktaza3hydroksy3metylo - synteza cholesterolu
Dodatkowo
Tworzenie rybosomów - 48białek + 3 RNA -> podjednostka duża
33białka + 1 RNA -> podjednostka mała
Rola aparatu Golgiego:
-synteza glikoprotein i glikolipoprotein
-wydzialanie białek i tł.
-reg. wodna
-zagęszczanie sub np:proteoglikazy